aminosyrer

Aminosyrer er organiske molekyler som har to stabile grupper av atomer til felles, aminogruppen og syregruppen. Aminosyrer er byggemateriale i alle levende celler.

De viktigste aminosyrene er de 20 som brukes som byggemateriale for proteiner i levende organismer. En aminosyre kan da sammenlignes med en byggekloss som det finnes 20 forskjellige utgaver av. Gjennom proteinsyntesen oversettes gener til kjeder av aminosyrer. Når disse kjedene foldes i rett struktur, utgjør de proteiner.

Bare planter er i stand til å lage alle disse 20 aminosyrene. Dyr, inkludert mennesker, kan lage omtrent halvparten av dem, og resten må de skaffe seg fra planter. De aminosyrene mennesket må skaffe seg gjennom kosten kalles essensielle aminosyrer. Det er åtte essensielle aminosyrer (ni for spedbarn). De tolv (elleve for spedbarn) aminosyrene som mennesket kan lage selv kalles ikke-essensielle.

Alle aminosyrer inneholder atomer av karbon, hydrogen, oksygen og nitrogen; noen viktige aminosyrer inneholder dessuten svovel.

Strukturformelen til en aminosyre er: RCH(NH2)COOH, der COOH er syregruppen, NH2 er aminogruppen, og R er restgruppen.

Aminosyrene deler en grunnleggende struktur. De har en aminogruppe og en syregruppe, i tillegg til en variabel atomgruppe. De to førstnevnte kan danne peptidbindinger og dermed danne lange kjeder av aminosyrer. Den variable gruppen kan ha mange ulike egenskaper.

Generell aminosyrestruktur av H. Tjerns. CC BY SA 3.0

Aminosyrene har navn etter de to atomgruppene som de har felles, aminogruppen og syregruppen. I tillegg har de en variabel gruppe, kalt R-gruppen.

  • Aminogruppen består av et nitrogenatom (N) og to hydrogenatomer (H).
  • Syregruppen, som egentlig er en karboksylsyregruppe, er sammensatt av et karbonatom (C), to oksygenatomer (O) og et hydrogenatom (H).
  • R-gruppen er variabel, og kan for eksempel være så enkel som ett enkelt hydrogenatom, som i glysin, eller den kan ha et karbonskjelett med flere funksjonelle grupper tilknyttet.

Den viktigste typen av aminosyremolekyler er den hvor amino- og syregruppen er bundet til samme karbonatom. Dette sentrale karbonatomet kalles alfakarbonatomet, og aminosyrer som er strukturert slik kalles alfa-aminosyrer.

Det er bare denne typen som knyttes sammen til lange kjeder i proteiner i levende celler.

I alfa-aminosyrene er også den tredje atomgruppen, altså restgruppen (R), også knyttet til alfakarbonatomet. I tillegg er alltid et hydrogenatom knyttet til dette karbonatomet. De forskjellige alfa-aminosyrene skiller seg altså fra hverandre bare ved restgruppen.

Andre aminosyrer kan også variere i hvordan de andre gruppene er plassert i forhold til hverandre.

Når aminosyrer finnes i løsning i et miljø som er verken spesielt surt eller spesielt basisk, men nøytralt, så er atomene gruppert på en måte som ikke tilsvarer sin enkleste form. Forskjellen er at hydrogenatomet fra karboksylgruppen har flyttet seg til aminogruppen, slik at den generelle formelen blir følgende: RCH(NH3+)COO-, med pluss over NH3 og minus over siste O for å vise de elektriske ladningene som disse gruppene har fått. Aminosyrer har vanligvis denne formen i cellen.

Frie aminosyremolekyler inneholder både en positivt ladet aminogruppe og en negativt ladet karboksylsyregruppe. En fri aminosyre er med andre ord et bipolart molekyl, eller rettere sagt et dobbeltion (ladede molekyler kalles ioner). Derfor oppfører frie aminosyrer seg som syrer når baser tilsettes, og som baser når syrer tilsettes.

I svært surt miljø er frie aminosyrer positivt ladet, i svært basisk miljø negativt ladet. Ladningen på frie aminosyrer er altså avhengig av surhetsgraden (pH) i løsningen som de er i. Både amino- og syregruppene er i behold, det er bare ladningen som forandrer seg.

Den surhetsgraden der alle aminosyremolekyler av en bestemt type har likt antall positive og negative ladninger, slik at nettoladningen blir null, kalles aminosyrens isoelektriske punkt. Isoelektrisk punkt er forskjellig for alle aminosyrer, siden det avhenger av R-gruppen. Man kan dermed skille blandinger av aminosyrer fra hverandre på dette grunnlaget. Proteinmolekyler kan også karakteriseres ved sine isoelektriske punkter.

Av de 20 aminosyrene som menneskekroppen trenger til å bygge opp proteiner, er det åtte som ubetinget må tilføres gjennom maten. Disse åtte kalles essensielle aminosyrer. De andre tolv (ikke-essensielle) kan organismen lage selv, om nødvendig med essensielle aminosyrer som råstoff.

De åtte essensielle aminosyrene for mennesket (og de fleste pattedyr) er: valin, leucin, fenylalanin, tryptofan, lysin, isoleucin, metionin og treonin.

Det spiller ingen rolle for kroppen hvilke matvarer disse aminosyrene forekommer i. I fordøyelsessystemet blir alle proteiner, både animalske og vegetabilske, til aminosyrer. Disse suges opp av tarmen, føres med blodbanen rundt i kroppen og blir til byggematerialer for kroppens egne proteiner. Alle cellene i kroppen må bygge opp sine egne proteiner.

Grønne planter bygger opp forbindelser som inneholder C, H og O fra karbondioksid fra luften og vann fra bakken, ved bruk av sollys som energikilde (fotosyntese). Noen av disse karbonforbindelsene bruker plantene som byggemateriale for aminosyrer. Nitrogenet i aminogruppen kommer fra ammoniakk (NH3), som plantene enten tar direkte opp fra jordsmonnet, eller som de lager ut fra andre nitrogenholdige forbindelser.

Aminosyrene kan klassifiseres på en systematisk måte ved at man betrakter restgruppens sammensetning (R) i den generelle strukturformelen RCH(NH2)COOH eller som ioneformel: RCH(NH3+)COO-. Dersom R-gruppen består av et enkelt hydrogenatom, har man den enkle aminosyren glysin, som ofte blir forkortet Gly. Dersom R-gruppen er (CH3)2CH-, har man valin (Val) og så videre.

De 20 aminosyrene cellene bruker kan deles inn i grupper. Noen av disse gruppene kalles alifatiske. Andre kalles aromatiske, fordi de har en ringstruktur.

Proteiner dannes gjennom proteinsyntesen. Aminosyrene kobles i lange kjeder, som så foldes i tredimensjonale strukturer som utgjør proteiner.

Rekkefølgen av aminosyrer i kjedene i proteinene bestemmes av arvestoffet (DNA). En rekke andre stoffer (enzymer) er nødvendige for at prosessen skal gå. Energikilden er ATP (adenosintrifosfat).

En noenlunde typisk peptidkjede inneholder 200–500 aminosyrerester. Rekkefølgen og antallet av aminosyrer bestemmer hvilket protein det er. Antallet av variasjonsmuligheter i en peptidkjede som inneholder 200 aminosyrerester, må skrives med mer enn 250 nuller. Bare noen få av disse mulige kombinasjonene tilsvarer proteiner som kan brukes til noe (for eksempel et enzym) i levende celler.

Sammenkoblingen av aminosyrer til kjeder skjer mellom amino- og karboksyl-syregrupper. Et hydrogenatom i aminogruppen til den første aminosyren kobles sammen med -OH i karboksylgruppen i aminosyre nummer to. Samtidig dannes det en binding fra N i aminogruppen til C i karboksyl-gruppen. Vann (H2O) er et biprodukt.

Det dannes da en ny gruppe, -NHCO-, som karakteriserer den såkalte peptidbindingen mellom to aminosyrer. Neste trinn i proteinoppbyggingen er at den frie aminogruppen fra aminosyre nummer to kobles til karboksylgruppen fra en tredje aminosyre og så videre. Aminosyrene i proteinkjedene henger altså sammen ved peptidbindinger.

En slik peptidkjede har kjemiske egenskaper som er helt forskjellige fra en blanding av de aminosyrene som den er bygd opp av, men det er verdt å legge merke til at R-gruppene alltid er frie. Dette gjør også at disse forskjellige gruppene kan kjennes igjen både i frie aminosyrer og i proteiner.

R-gruppene kan rotere til ulike retninger fra kjeden, noe som både bidrar i proteinfoldingen, og i proteinenes funksjoner. R-grupper som inneholder svovel kan danne disulfidbroer, sterke bindeledd som kan holde proteinets struktur.

Dersom det er noe galt med aminosyrenes stoffskifte (metabolisme), kan det føre til alvorlige sykdommer. Det som forekommer hyppigst, er manglende eller nedsatt effekt av enzymet som gjør aminosyren fenylalanin om til tyrosin. Et resultat av dette er fenylketon i urinen (fenylketonuri eller Føllings sykdom). Mangelen skyldes en feil i et av kroppens gener.

Aminosyrer er til vanlig meget stabile molekyler på grunn av de to motsatte ladningene i molekylet. Denne stabiliteten gjør at aminosyrer veldig lett dannes når blandinger av enklere molekyler som inneholder karbon, nitrogen, oksygen og hydrogen varmes opp eller tilføres energi på annen måte, for eksempel ved elektriske utladninger.

Dannelse av aminosyrer var et helt nødvendig skritt i utviklingen av liv på Jorden. Dannelsen av aminosyrer fra enkle forbindelser kan gjøres i laboratoriet. Neste trinn i livets utvikling må ha vært sammenkobling av aminosyrer til proteiner. Alle proteiner i levende celler bygges opp ved hjelp av informasjon fra arveanleggene, men vi vet lite eller ingenting om hvordan denne kompliserte sammenhengen mellom arveanlegg og proteinoppbygging kom i stand for flere milliarder år siden.

Navn Forkortelse*
Alifatiske aminosyrer Glysin Gly G
(én aminogruppe, én karboksylgruppe) Alanin Ala A
Valin Val V
Isoleucin Ile I
Leucin Leu L
Serin Ser S
Threonin Thr T
Alifatiske aminosyrer Cystein Cys C
med innebygd svovel Metionin Met M
(én aminogruppe, to karboksylgrupper) Asparaginsyre Asp D
Glutaminsyre Glu E
Aminosyrer med to aminogrupper Asparagin Asn N
Glutamin Gln Q
Alifatiske basiske aminosyrer Lysin Lys K
Arginin Arg R
Histidin His H
Aromatiske aminosyrer Fenylalanin Phe F
Tyrosin Tyr Y
Heterosykliske aminosyrer Tryptofan Trp W
Prolin Pro P

* Forkortelsene med tre eller én bokstav brukes i beskrivelsen av et polypeptid eller protein, for eksempel Gly-Phe-Tyr.

Navn Viktigste symptomer Enzymdefekt Blodforandringer Urinforandringer Type arvelighet Behandling mulig
glysinemi brekninger, ikke trives som spedbarn, psykisk funksjonshemning mangel på glysinoksidase for mye glysin glysin i urinen antagelig recessiv vanskelig, diett
histidinemi taleforstyrrelse, psykisk funksjonshemning mangel på histidase for mye histidin histidin og imidazol forhøyet autosomal recessiv god, diett
homocystinuri psykisk funksjonshemning, linseforandringer cystathioninsyntetasemangel forhøyet homocystin homocystin i urinen autosomal recessiv god, diett
hyperlysinemi psykisk funksjonshemning ukjent for mye lysin lysin i urinen ukjent vanskelig
tyrosinose psykisk funksjonshemning, lever- og nyreforandringer mangel på fenylpyrodruesukker for mye tyrosin tyrosin i urinen ukjent god, diett
prolinemi vekstforstyrrelse, psykisk funksjonshemning ukjent for mye prolin prolin i urinen ukjent ikke mulig
Hartnups sykdom hudforandringer, koordinasjonsforstyrrelser, av og til psykisk funksjonshemning forstyrret resorpsjon av aminosyrer i tarm og nyrer forhøyet konsentrasjon av aminosyrer autosomal recessiv god
fenylketonuri psykisk og fysisk funksjonshemning mangel på fenylalanin-hydroksylase opphopning av fenylalanin fenylpyrodruesyre i urinen autosomal recessiv god, diett

Foreslå endringer i tekst

Foreslå bilder til artikkelen

Kommentarer

3. januar 2010 skrev Maj-Brit Engene

Leste akkurat i et A-magasin at svenske forskere har funnet ut at for høye nivåer av aminosyren homocystein hos kvinner øker risiko for alzheimer og demens svært mye. Dette må jo være svært viktig lærdom? Eller er også dette noe nordmenn må finne ut sjøl for å kunne tro på?

Er det andre som har lest om dette?

1. november 2017 skrev Halvard Bysheim

«Dyr, inkludert mennesker, kan lage omtrent halvparten av dem, resten må de skaffe seg fra planter.

De aminosyrene mennesket må skaffe seg fra planter kalles essensielle aminosyrer.»

Dette er da virkelig ikke riktig, vi mennesker kan få i oss alle essensielle aminosyrer gjennom animalske produkter, som vanligvis er komplette proteiner.

9. november 2017 svarte Thale Kristin Olsen

Hei Halvard, takk for det observante innspillet! Jeg har redigert avsnittet nå.
Hilsen Thale, redaktør

Har du spørsmål om eller kommentarer til artikkelen?

Kommentaren din vil bli publisert under artikkelen, og fagansvarlig eller redaktør vil svare når de har mulighet.

Du må være logget inn for å kommentere.