treonin

Treonin er blant annet viktig i signalformidling. I signalveien mellom celler og organeller benytter kroppen seg av «merkelapper», for å vite hvor de ulike proteiner skal sendes. En slik merkelapp er glykoproteiner. Glykoproteiner befinner seg i stor grad i og utenpå cellemembraner og gjør proteiner mer vannløselige. Vannløselige proteiner er enklere å transportere. Treonin er en av aminosyrene som et protein kan endre på for å lage glykoproteiner.

Treonin er en relativt liten aminosyre. Sidekjeden til treonin er polar og gjør at treonin kan reagere med vann. Denne egenskapen gjør det mulig for treonin å befinne seg på utsiden og innsiden av proteinstrukturen.

Treonin lages fra aminosyren aspartat. Aspartat er også utgangspunktet for aminosyrene metionin, lysin og isoleucin, og disse fire aminosyrene kalles for aspartatfamilien. Treonin sin sidegruppe (R-gruppe) består av en hydroksylgruppe (OH-gruppe). OH-gruppen gjør aminosyren polar, slik at den lett reagere med andre forbindelser. OH-gruppen i treonin kan lett endres etter translasjonsfasen i proteinsyntesen. OH-gruppen kan danne hydrogenbindinger med andre polare forbindelser. Dette kan være via fosforylering, altså at det settes på en fosfatgruppe (PO₄^3- ) eller gjennom dannelse av en glykosidbinding med karbohydrater, altså at det settes på et karbohydrat på OH-gruppen, slik at det dannes glykoproteiner.

Treonin er veldig lik aminosyren serin og har mange av de samme egenskapene. Det er ofte treonin, i tillegg til serin, som binder karbohydratdelen i glykoproteiner via en O-glykosidbinding.

• Systematisk navn: α-amino-β-hydroksysmørsyre
• Kjemisk formel: CH₃–CH(OH)–CH(NH₂)–COOH

• aminosyrer
• proteiner
• proteinsyntese