rubisko

Utsnitt av rubisko-proteinets struktur
Rubisko har et aktivt sete som binder RuBP og katalyserer en reaksjon mellom CO2 eller O2. Figuren viser to store underdeler av rubisko (blå og turkis) som holder fast RuBP (oransje) i det aktive setet. Setet voktes av proteinstrurene C-terminus (gult), lysin 128 (lilla) og løkke 6 (grønn), som endrer form og åpner eller lukker setet. Mens setet er åpent kommer det inn reaktanter, og reaksjonen skjer mens inngangen til setet er lukket.
Utsnitt av rubisko-proteinets struktur
Av /Biological and Environmental Research Information System.
Lisens: CC BY 2.0

Rubisko er det viktigste enzymet i fotosyntesen og er ansvarlig for fiksering av karbondioksid. Enzymet er lite effektivt, har liten affinitet for substratet CO2, og har heller ikke maksimal reaksjonshastighet ved dagens konsentrasjon av CO2 i atmosfæren. For å kompensere for dette finnes store mengder rubisko i stroma i kloroplastene i plantene, og rubisko kan utgjøre opptil halvparten av alt proteinet i et grønt blad. Rubisko blir således et av de vanligste proteinene på Jorden.

Faktaboks

Etymologi

rubisko: rubis for ribulose-1,5-bisfosfat, k for karboksylase, og o for oksygenase.

Også kjent som

ribulose-1,5-bisfosfat karboksylaseoksygenase.

Alt liv er avhengig av karbon, og molekylene i organismene er laget av et organisk karbonskjelett. Rubisko sørger for at CO2 kommer inn i organiske forbindelser, og er det første trinnet i Calvin-Benson-syklus under fotosyntesen.

Rubisko kan også bruke oksygen (O2) som substrat, men dette resulterer i fotorespirasjon og energitap. Oksygen og CO2- konkurrerer om bindingen til det aktive sete på rubisko, og gjennom livets evolusjonshistorie er det utviklet flere mekanismer som sørger for transport og oppkonsentrering av CO2 rundt rubisko for å kunne kompensere for ineffektiviteten.

Rubisko finnes hos alle eukaryote fotoautotrofe organismer, og er satt sammen av åtte store og åtte små subenheter. Rubisko i bakterier inneholder bare de store subenhetene. Hos planter blir den store subenheten kodet av kloroplastgenomet og laget i kloroplastene, mens den lille subenheten blir kodet fra cellekjernegenomet og laget i cytoplasma i cellene. Den lille subenheten er merket med en signalsekvens som anviser at den skal transporteres gjennom kloroplastmembranen. Sammenkoblingen av subenhetene i rubisko til riktig tredimensjonal form i stroma i kloroplastene er katalysert av chaperoner.

Navnet kommer av rubis for ribulose-1,5-bisfosfat, k for karboksylase, og o for oksygenase.

Rubisko i ulike planter

Planter som bruker rubisko som det primære enzymet for fiksering av CO2 kalles C3-planter. C4-planter og CAM-planter bruker i stedet fosfoenolpyruvat karboksylase til primær CO2-fiksering, og deretter brukes rubisko, reaksjoner atskilt i henholdsvis rom og tid for disse to plantetypene.

Regulering av enzymaktivitet

Rubisko er aktivt i lys om dagen og inaktivt i mørke. Aktiviteten til rubisko blir styrt av reguleringsmetabolitter, og indirekte av lys via aktivering med magnesium (Mg2+) og CO2. CO2 fungerer altså både som substrat og aktivator for enzymet. Aktiveringen av rubisko skjer via proteinet rubisko aktivase.

Oppkonsentrering av CO2 rundt rubisko

Karboksysomer, pyrenoider, samt det effektive CO2-fikserende enzymet fosfoenolpyruvat karboksylase i C4-planter, CAM-planter og neddykkete vannplanter er eksempler på mekanismer utviklet under evolusjonen som sørger for oppkonsentrering av CO2 ved rubisko.

Omgitt av en proteinkappe tar karboksysomene opp uorganisk karbon i form av hydrogenkarbonat (HCO3-) fra cytoplasma i cellene hos fotosyntetiske bakterier. I karboksysomene omdanner eznymet karbonsyre anhydrase hydrogenkarbonat til CO2 i tilknytning til rubisko.

CO2 + H2O ↔ H+ + HCO3- ↔ H2CO3

Pyrenoider

Pyrenoider finnes i kloroplasten til encellete alger og i nålkapselmoser. Pyrenoidene inneholder tylakoidmembraner omgitt av rubisko og karbonsyre anhydrase, og deltar sammen med enzymet karbonsyre anhydrase i oppkonsentrering av CO2. Pyrenoidene har ikke en ytre proteinkappe slik som karboksysomene, og pyrenoider dannes hvis det er dårlig tilgang på CO2.

Kjemisk reaksjon

Med rubisko som katalysator blir femkarbonforbindelsen ribulose 1,5-bisfosfat (RuBP) og et molekyl CO2 omdannet til et intermediat med seks karbonatomtomer som deretter blir hydrolysert og klippet i to like deler 3-fosfoglycerat hver med tre karbonatomer,

ribulose-1,5-bisfosfat + CO2 → 2 molekyler 3-fosfoglycerat

Når oksygen er substrat i enzymreaksjonen blir det laget ett molekyl fosfoglykolat med to karbonatomer som danner utgangsmateriale for fotorespirasjon, samt ett molekyl 3-fosfoglycerat med tre karbonatomer

ribulose-1,5-bisfosfat + O2 → 2-fosfoglykolat + 3-fosfoglycerat

2-fosfoglykolat går inn i C2-oksidativ fotosyntetisk karbonsyklus (fotorespirasjon) hvor karbon blir resirkulert.

Oksygeneseaktiviteten er en integrert del av virkemåten i det aktive sete hos rubisko.

Temperatur og rubisko

Temperaturen i væskefasen omkring rubisko påvirker forholdet mellom mengden CO2 og O2. Økende temperatur gjør at oksygenaseaktiviteten til rubisko øker mer enn karboksylase fordi løseligheten av CO2 i vann minsker i forhold tl oksygen ved økende temperatur.

Økt lufttemperatur vil dessuten gi lukking av spalteåpningene som påvirker mengdene CO2 og O2 inne i bladet.

Rubisko og visning om blader om høsten

Når blader visner om høsten skjer det autolyse av proteinene i kloroplastene hvor en egen type organeller utenfor kloroplastene som inneholder rubisko (rubisko inneholdende organeller) deltar i sammen med aldringsassosierte vakuoler. I disse blir karbon og nitrogen i proteiner resirkulert og tatt vare på via autofagi.

Les mer i Store norske leksikon

Kommentarer

Kommentaren din publiseres her. Fagansvarlig eller redaktør svarer når de kan.

Du må være logget inn for å kommentere.

eller registrer deg

Fagansvarlig for Plantenes biokjemi

Halvor Aarnes
Universitetet i Oslo