proteinkinase

Proteinkinaser er enzymer som kan endre funksjonen til et annet protein ved å feste på en fosfatgruppe. Proteinkinaser er ansvarlig for å regulere aktiviteten til enzymer og andre proteiner i celler. De finnes i alle levende organismer, og det er antatt at opptil to prosent av alle menneskets gener koder for proteinkinaser. Proteinkinaser er en av de mest undersøkte klassene av enzymer.

Faktaboks

uttale:
proteˈinkinˈase

Alle proteinkinaser fungerer på den samme måten; de legger til en fosfatgruppe til et protein eller enzym i en prosess som kalles fosforylering. I fosforyleringsprosessen tar proteinkinasen en fosfatgruppe fra cellens energivaluta, ATP, og overføres til et molekyl via proteinkinasen. ATP fungerer altså som proteinkinasens substrat. Energien fra ATP-molekylet muliggjør reaksjonen som proteinet katalyserer. Proteiner, og dermed enzymer, er satt sammen av kjeder av aminosyrer , og det er på aminosyrene at fosforyleringen forekommer. Proteinkinaser virker på tre av de 20 ulike aminosyrene vi har i kroppen: serin, treonin og tyrosin. Aminosyrer som er satt sammen til et protein kalles for residualer. Det referer til en spesifikk aminosyre inne i polypeptidkjeden til proteinet.

Den endringen proteinkinasene gjør kan reverseres i en lignende prosess som kalles defosforylering, der en fosfatgruppe blir fjernet fra proteinet. Defosforylering utføres av proteinfosfataser.

Klassifisering

Proteinkinaser er en gruppe proteiner som tilhører klassen kinaser. Navngivningen til proteinkinaser er avhengig av en rekke faktorer. I hovedsak er klassifiseringen basert på hvilken aminosyre i substratet de fosforylerer. Et eksempel er tyrosinkinase, som overfører en fosfatgruppe fra ATP til aminosyren tyrosin i proteinets polypeptidkjede. Et annet eksempel er serin-/treonin-proteinkinaser som fosforylerer serin- eller treonin-residualer i proteinet. Kinaser er delt inn grupper og videre inndelt i familier og ofte underfamilier. Disse utvides stadig i takt med forskning i feltet.

Regulering og funksjon

Proteinkinaser regulerer proteiners funksjon og struktur i både eukaryoter og prokaryoter. Blant endringer av proteiner er fosforylering en av de vanligste og påvirker en stor mengde cellulære prosesser som inkluderer cellenes stoffskifte, vekst, membrantransport, bevegelighet, proteinsyntese og immunsystemresponser. Det gjør proteinkinaser til kritiske komponenter i cellers livssyklus.

Det finnes flere måte å regulere aktiviteten til proteinkinaser. En metode er å direkte påvirke arvestoffet (DNA) slik at genet som koder for proteinkinasen ikke blir uttrykt. En annen metode brukt hyppig av cellers genreguleringsverktøy er å pakke gener ned i nukleosomer og lagres til cellen får bruk for dem. I tillegg kan proteinene bli kjemisk eller strukturelt endret slik at proteinet ikke fungerer, og dermed mister sin evne til å katalysere kjemiske reaksjoner. Hovedsakelig er proteinkinaser allosterisk regulert: Et lite organisk virkningsmiddel kalt allosterisk effektor vil binde seg til et allosterisk sete på enzymet som forårsaker en strukturforandring. For eksempel er cAMP en allosterisk effektor som kan regulere enkelte proteinkinaser.

Struktur

Det aktive setet til alle proteinkinaser består av de tre aminosyrene aspartat, fenylalanin og glysin. Kalles også for en 'katalytisk triade'. Denne triaden muliggjør overføringen av fosfatgruppen til substratet. Triaden finner man i eller omkring midten av proteinet.

Proteinkinaser har en kjerne bygd opp av omtrent 300 aminosyrer. Kjernen består av to sløyfer som kalles N-terminalsløyfen og C-terminalsløyfen. N-terminalsløyfen er mindre enn C-terminalsløyfen og binder ATP, mens den store C-terminalsløyfen binder substratet.

Les mer i Store norske leksikon

Kommentarer

Kommentaren din publiseres her. Fagansvarlig eller redaktør svarer når de kan.

Du må være logget inn for å kommentere.

eller registrer deg