Lektin er et protein som binder karbohydrater. Det er mange forskjellige undergrupper av dem, klassifisert etter evolusjonært slektskap og hva slags karbohydrater de binder. Lektiner produseres av alle flercellete organismer og har mange ulike funksjoner. Spesielt i planter er det funnet mange forskjellige lektiner, der noen formidler binding av nitrogenfikserende bakterier som hjelper planten med opptak av nitrogen, mens andre er ledd i planters immunforsvar mot sykdomsfremkallende mikroorganismer. Noen plantegiftstoffer, som ricin og abrin, er lektiner, men de aller fleste lektiner er ufarlige. Mange har til og med vist seg å være svært fordelaktige som del av vårt kosthold. Det finnes blant annet lektiner i bananer, paprika, gulrot, erter, bønner, peanøtter, sopp og så videre.

Faktaboks

Uttale
lektˈin
Etymologi
latin lectus ‘utvalgt’ og in

Spesielt frø fra erteblomstfamilien inneholder sukkerproteiner (lektiner) som får røde blodlegemer fra mennesker til å klumpe seg sammen. De kalles derfor fytohaemagglutininer. Lektiner er proteiner som kan binde glykoproteiner, glykolipider og polysakkarider. Sukkerproteinene kjenner igjen spesielle sukkermolekyler på overflaten av de røde blodlegemene og passer her som nøkkelen i en lås. Ukokte og rå bønner kan ha noen negative helseeffekter, delvis grunnet lektiner.

Også i dyreorganismer, inklusive mennesket, er det mange forskjellige typer lektiner. Noen av dem sitter på overflaten av celler og bidrar til kontakt mellom celler, eller mellom celler og den ekstracellulære matriks. På overflaten av makrofager og leverceller finnes lektiner som bidrar til å fange opp sakkaridholdige molekyler for nedbrytning. Inne i cellene er et lektin kalt mannose-6-fosfatreseptoren involvert i forsendelse av enzymer kalt sure hydrolaser fra golgikomplekset til lysosomet.

En stor og viktig gruppe utgjøres av C-typelektinene (C for kalsiumavhengige). Her inngår blant annet ulike proteiner som immunforsvaret bruker for å gjenkjenne bakterielle sakkarider, samt en gruppe adhesjonsmolekyler kalt selektiner, som bidrar til at hvite blodceller kan binde seg til og trenge igjennom blodåreveggen. Concanavalin A er et lektin isolert fra jackbønner (Canvalia ensiformis) som blir brukt i laboratoriet til affinitetskromatografi og rensing av glykosylerte makromolekyler, eller til å oppdage dem på celleoverflaten.

Giftige glykoproteiner

Ricin vakte oppmerksomhet da det i London 1978 ble brukt av KGB for å ta livet av den bulgarske dissidenten Georgi Markov. I en tale Colin Powell hadde i FN februar 2003 ble ricin brukt som et av argumentene for at Saddam Hussein hadde masseødeleggelsesvåpen. Det giftige proteinet ricin fra lakséroljeplanten Ricinus communis i vortemelkfamilien virker ved å inaktivere irreversibelt den store 60 S subenheten på ribosomer hos eukaryoter. Det finnes mange ribosominaktiverende proteiner som bindes spesifikt til ribosomene og derved blokkerer proteinsyntesen: Abrin fra de røde og svartfarget paternosterert (Abrus preacatorius), viscumin og viscotoksin fra misteltein (Viscum album), samt nigrin fra svarthyll (Sambucus nigra). Alle disse er eksempler på ribosominaktiverende proteiner som har to kjeder A og B. En del som fester seg på overflaten til cellene, og en del som går inn i cellene og ødelegger proteinsyntesen. Det finnes også slike ribosominaktiverende proteiner bundet til sukker (glykoprotein). Som de fleste andre proteiner ødelegges giftige sukkerproteinene når de kokes.

Les mer i Store norske leksikon

Kommentarer

Kommentarer til artikkelen blir synlig for alle. Ikke skriv inn sensitive opplysninger, for eksempel helseopplysninger. Fagansvarlig eller redaktør svarer når de kan. Det kan ta tid før du får svar.

Du må være logget inn for å kommentere.

eller registrer deg