Pepsinogen og pepsin

Den kuleaktige strukturen til pepsinogen (øverst) og pepsin (nederst). Pepsinogen har 44 ekstra aminosyrer (vises i grønt) som blokkerer det aktive setet til enzymet og hindrer at kroppens egne proteiner blir brutt ned. Når det kommer til magesekken, blir blokkeringen klippet bort, slik at det kan spalte proteiner i maten.

Figuren er designet i PyMol og strukturene er hentet fra svin i PDB.

Pepsinogen og pepsin
Lisens: CC BY SA 3.0

Proteinfordøyelsen. Nedbrytingen av proteiner er meget komplisert og krever at et stort antall enzymer virker sammen. Den begynner i magesekken. Kjertlene i magesekken skiller ut et stoff, pepsinogen, som først i den sure magesaften omdannes til enzymet pepsin. Pepsinet bryter ned de store proteinmolekylene til mindre molekyler, polypeptider. Nedbrytningen fortsetter i tolvfingertarmen. Cellene i tolvfingertarmen avgir hormonene sekretin og pankreozymin, som via blodet stimulerer bukspyttkjertelen til å skille ut forskjellige enzymforstadier i tolvfingertarmen. Et av disse forstadiene, trypsinogen, omdannes av et enzym i tarmsaften, enterokinase, til enzymet trypsin som angriper polypeptider og også omdanner andre enzymforstadier fra bukspyttkjertelen til virksomme enzymer. Ved den fortsatte nedbrytingen av peptider til aminosyrer som kan suges opp, medvirker tallrike enzymer. Disse kalles med et fellesnavn peptidaser.

/Store norske leksikon.

Pepsin er et enzym i magesaften som er viktig i fordøyelsen av proteiner. Enzymet starter nedbrytningen av proteiner i maten ved å bryte ned proteiner til polypeptider, kjeder av aminosyrer. Pepsin var et av de første enzymene som ble oppdaget, og fikk sin tredimensjonale struktur bestemt.

Faktaboks

Uttale
pepsˈin
Etymologi
av gresk pepsis, ‘fordøyelse’

Rolle i fordøyelsen

Pepsin lages og skilles ut som proenzymet (zymogenet) pepsinogen fra hovedcellene (Chief cells) i magesekk-veggen. Pepsinogen omdannes (aktiveres) til pepsin ved lav pH, og pepsin fungerer best ved en pH mellom 1,0 og 2,0. Det sure miljøet i magesekken forårsakes av saltsyre, HCl, som skilles ut (sekreres) fra parietalceller i magesekk-veggen. Utskillelsen av pepsinogen i magesekken styres av samme faktorer som påvirker dannelsen av saltsyre; acetylkolin, gastrin og histamin.

Bindingen mellom to aminosyrer kalles en peptidbinding. Pepsin bryter ned proteiner i maten til polypeptider ved hydrolyse, en prosess der enzymer kløyver peptidbindinger ved hjelp av vann. Enzymet bruker to aspartat-residualer i sitt aktivt sete for å utføre kløyvingen. Pepsin hydrolyserer også pepsinogen slik at det dannes mer pepsin. Dette er en form for selvaktivering (autokatalyse).

Fordøyelsen av polypeptider fortsetter ved hjelp av andre enzymer i tolvfingertarmen (duodenum), første del av tynntarmen. Fra polypeptider dannes det dipeptider og aminosyrer. Celler i tarmen absorberer aminosyrer og dipeptider og benytter dem for metabolsk aktivitet.

Pepsin bryter ned peptidbindinger inne i proteinkjeden og hører derfor til en gruppe enzymer som kalles endopeptidaser.Enzymet kan i teorien bryte ned hvilken som helst peptidbinding, men i praksis viser det seg ofte å være peptidbindinger der amin-gruppen (aminer) er tilknyttet en aromatisk aminosyre (tyrosin, tryptofan eller fenylalanin). Pepsin kan bryte ned alle proteiner unntatt keratin, mukoproteiner og protaminer.

Les mer i Store norske leksikon

Kommentarer

Kommentarer til artikkelen blir synlig for alle. Ikke skriv inn sensitive opplysninger, for eksempel helseopplysninger. Fagansvarlig eller redaktør svarer når de kan. Det kan ta tid før du får svar.

Du må være logget inn for å kommentere.

eller registrer deg