. begrenset

. begrenset

. begrenset

Enzymkinetikk, studiet av de forhold som bestemmer hastigheten for enzymkatalyserte reaksjoner. Hastigheten, V, for en enzymreaksjon vil ofte avhenge av substratkonsentrasjonen [S] slik som vist med kurve (a) på figuren.

L. Michaelis og L. M. Menten viste i 1913 at for en enkel enzymatisk reaksjon ville dannelse av et enzymsubstratkompleks som intermediat gi nettopp et slikt forløp. For reaksjonen

\[\ce{S + E <=>[\mathrm{k_1}][\mathrm{k_2}] ES ->[\mathrm{k_3}] E + P}\]

blir

\[\mathrm{V = \frac{V_{\text{maks}} \cdot [S]}{K_M + [S]}}\]

k1, k2 og k3 er hastighetskonstanter for dannelse og nedbrytning av enzymsubstratkomplekset, karakteristiske for det angjeldende enzym. Den maksimalt oppnåelige hastigheten Vmaks, er lik k3 multiplisert med den totale enzymkonsentrasjon. KM, den såkalte Michaeliskonstanten, er lik (k2+k3)xkl. KM sees også å være lik den konsentrasjon av substratet som gir halvparten av maksimal hastighet. Enzymreaksjoner der det er mer enn ett substrat, eller der man regner med flere mellomtrinn der enzymet inngår, kan ha samme kurveforløp, men tolkningen på basis av hastighetskonstanter blir da mer komplisert. For enzymer som er bygd opp av flere, identiske underenheter vil ofte hastigheten avhenge av substratkonsentrasjonen slik kurve (b) angir (allosteriske enzymer). Det er utviklet teorier som forklarer dette forløpet (J. Monod, D. E. Koshland). Regulerende stoffer i cellene kan forskyve kurven mot høyre eller venstre (hemme eller stimulere). Se reaksjonshastighet, enzymer, allosterisk regulering.

Foreslå endringer i tekst

Foreslå bilder til artikkelen

Kommentarer

Har du spørsmål til artikkelen? Skriv her, så får du svar fra fagansvarlig eller redaktør.

Du må være logget inn for å kommentere.